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竞争性抑制时,酶促反应表现Km值的变化是( )。
竞争性抑制剂一般与酶的底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶和底物结合成中间产物。若增加底物浓度,则抑制作用会降低,甚至被解除。当底物浓度远远大于竞争性抑制剂浓度时,几乎所有的酶分子均可与底物结合,因此最大反应速度(Vmax)仍可达到最大,但由于竞争性抑制剂的影响,使酶对底物的亲和力下降,则表现Km值将增大。